Nawet w temperaturze 100 °C zamknięty enzym pozostawał aktywny. W tej temperaturze działał nawet około dwa razy szybciej niż w temperaturze pokojowej. Chroniony enzym, wykorzystywany jako biokatalizator, zachowywał swoją wydajność nawet po wielokrotnym użyciu. W układzie eksperymentalnym służącym do badania możliwości jego ponownego wykorzystania jego wydajność w temperaturze 100 °C pozostała niemal niezmieniona przez dwanaście cykli reakcyjnych.

„Punktem wyjścia dla naszych badań było podstawowe pytanie badawcze: jakie metody pozwalają zapobiegać denaturacji enzymów nawet w wysokich temperaturach i w trudnych warunkach reakcji” – mówi dr Jianing Yang, pierwsza autorka badania. „Okazało się, że enzymy wykazują pożądane właściwości dzięki dostosowanemu do potrzeb wbudowaniu ich w związki klatkowe”.

W cyklu research_tv prof. dr Harald Gröger oraz dr Jianing Yang przedstawiają, w jaki sposób ich nowe podejście reakcyjne pozwala przezwyciężyć ograniczenia termiczne w procesach biokatalitycznych.

Znaczenie dla przemysłu chemicznego

Zaleta wysokiej stabilności temperaturowej wykracza poza sam enzym. Niektóre substancje chemiczne są w stanie stałym w temperaturze pokojowej i topią się dopiero w temperaturze 100 °C lub wyższej. W przypadku reakcji enzymatycznych substancje te często musiały dotychczas być najpierw zmieszane z rozpuszczalnikiem, co zwiększało złożoność procesu.

Dzięki nowej metodzie naukowcy mogą natomiast wykorzystywać te substancje bezpośrednio w postaci stopionej. W swoich eksperymentach udało im się między innymi przeprowadzić reakcję w temperaturze 110 °C. Kolejne próby wykazały, że metoda ta sprawdza się również w temperaturach sięgających 120 °C. Reakcje przebiegały przy tym bez użycia rozpuszczalników organicznych.

Jest to interesujące dla przemysłu chemicznego: jednym z możliwych obszarów zastosowania jest produkcja estrów. Są one wykorzystywane między innymi w kosmetykach, perfumach i wyrobach z tworzyw sztucznych, gdzie wiele surowców ma temperaturę topnienia powyżej 100 °C.

Wykorzystanie enzymów tam, gdzie dotychczas nie było to możliwe

„Naszym celem było umożliwienie efektywnego stosowania procesów biokatalitycznych nawet tam, gdzie dotychczas uważano to za niemożliwe” – mówi Gröger, który pełni funkcję kierownika grupy badawczej ds. przemysłowej chemii organicznej i biotechnologii na Uniwersytecie w Bielefeldzie i jest współautorem badania. „Chcemy konsekwentnie rozwijać badania w kierunku zastosowań praktycznych i przyspieszać ich wdrażanie do procesów przemysłowych”.

Hütten, profesor emerytowany fizyki w Bielefeldzie i współautor badania, wraz ze swoim zespołem badał między innymi strukturę materiału oraz sposób, w jaki enzym jest w nim uwięziony. „Za pomocą mikroskopu elektronowego o wysokiej rozdzielczości zbadaliśmy strukturę materiału, uzyskując w ten sposób wgląd w wnętrze porowatej struktury polimerowej” – mówi naukowiec. „Było to szczególne wyzwanie, ponieważ materiał ten nie ma regularnej budowy, jak kryształ”. Badania te były istotne dla zrozumienia, jak zbudowana jest porowata struktura i w jaki sposób zamknięty jest w niej enzym.

Perspektywy

Współpraca ta pokazuje również, w jaki sposób z fundamentalnego zagadnienia naukowego może powstać potencjalne zastosowanie przemysłowe. Naukowcy przeprowadzili już rozmowy z przedsiębiorstwami z różnych branż. Celem jest dalszy rozwój tej metody i rozszerzenie jej na inne enzymy oraz procesy przemysłowe. W tym celu konieczne są jeszcze dalsze badania, między innymi dotyczące długoterminowej stabilności biokatalizatorów oraz przeniesienia tej metody na skalę przemysłową.

Badania te zostały już na początku 2026 roku wyróżnione nagrodą Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025. Nagroda ta, o wartości 40 000 euro, jest przyznawana przez Stowarzyszenie Uniwersyteckie w Bielefeldzie oraz Uniwersytet w Bielefeldzie i stanowi wyraz uznania dla wynalazków naukowych o wysokim potencjale innowacyjnym i praktycznym.

Oryginalnapublikacja: Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten, Harald Gröger: Wydajna synteza katalizowana przez lipazę w temperaturze ≥100°C dzięki uwięzieniu biokatalizatora w porowatym polimerze organicznym, Angewandte Chemie Novit, opublikowano 21 lipca 2026 r.; DOI: 10.1002/anov.70023,